Функции белков в организме

Так как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки - необходимые компоненты всех живых организмов, и участвуют в каждом внутреннем процессе клетки. Они являются обязательными компонентами в питании человека и животных, так как не все необходимые аминокислоты могут синтезироваться в организме, и должны поступать из еды. Через процесс пищеварения животные разлагают поглощенные белки при помощи ферментов (также белковой природы) на свободные аминокислоты, которые потом можно использовать для синтезирования белков этого организма.

Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл или секретируются во внеклеточное пространство.

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, т.е. каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты принимают участие в большинстве реакций переваривания сложных молекул анаболизма и их синтеза катаболизма, а также репликации и репарации ДНК и синтезе РНК. Известно несколько тысяч ферментов, среди них, например, пепсин, расщепляет белки в процессе пищеварения. В процесс пострансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками[3]. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно, например, реакция , катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой протекает в 1017 быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента)[4]. Молекулы, которые изменяются в результате реакции и присоединяемые ферментом, называются субстратами.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействуют с субстратом, и еще меньшее количество, в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности, напрямую участвуют в катализе[5]. Часть фермента, которые присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.

Структурная функция

Структурные белки, как своего рода арматура, придают форму жидкому внутреннему содержимому клетки. Большинство структурных белков являются филаментозными белками, например, мономеры актина и тубулина - это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет , который позволяет клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин - основные компоненты соединительной ткани, например, хряща, а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья и некоторые раковины.

Защитная функция

Белки, входящие в состав крови, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение так и от атаки патогенов. Примерами первой группы белков служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови, а антитела (иммуноглобулины), нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, просоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закреплаться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничено.

Регуляторная функция

Многие процессы в организме регулируются небольшими белковыми молекулами, полипептидными гормонами и цитокинами. Примеры этих белков, соответственно, инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови и фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления.