Белки
Материалы / Белки
Страница 2

Изучению белков препятствовала сложность их выделения. Поэтому первые исследования белков проводились с использованием тех полипептидов, которые могли быть очищены в большом количестве, т.е. белках крови, куриных яиц, различных токсинах и пищеварительных/метаболических ферментах, которые можно было выделить в местах забоя скота. В конце 1950-х компания Армор Хот Дог К (Armour Hot Dog Co) смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А, которя стала экспериментальным обьектом для многих учёных. Самая актуальная информация Кран манипулятор Бобруйск у нас.

Идея о том, что вторичная структура белков образуется в результате образования водородных связей между аминокислотами была высказана Уильямом Астбури в 1933, но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерсторма-Лэнга, внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В 1949 Фред Сэнгер определил аминокислотную последовательность инсулина, продемонстрировав таким способом, что белки - это линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды или циклолы. Первые структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на уровне отдельных атомов были получены в 1960-х и с помощью ЯМР в 1980-х. В 2006 Банк Данных о Белках (Protein Data Bank) содержал около 40 000 структур белков. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.

Структура белка

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из 20 основных α-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения.

При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-СООН) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют С- и N- концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH2, соответственно). При синтезе белка на рибосоме, новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N-конца.

Белки длиной от 2 до 100 аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации - протеинами, хотя это деление весьма условно.

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде поcледовательности нуклеотидов, причем одной аминокислоте соответсвует одна или несколько последовательностей из трех нуклеотидов - так называемых триплетов или кодонов. То, какая аминокислота соответствует данному кодону в мРНК определяется генетическим кодом, который может несколько отличаться у разных организмов.

Гомологичные белки (выполняющие одну функцию и предположительно имеющие общее эволюционное происхождение, например, гемоглобины) разных организмов имеют во многих местах цепи различные аминокислотные остатки, называемые вариабельными, в противоположность консервативным, общим остаткам. По степени гомологии возможна оценки эволюционного расстояния между таксонами.

Простые и сложные белки

Выделяют простые и сложные белки. Простые белки содержат только аминокислоты, связанные в цепочку. Сложные белки имеют также неаминокислотные группы. Эти дополнительные группы в составе сложных белков называются «простетическими группами». Многие белки эукариот, например, имеют полисахаридные цепи, которые помогают белку принимать нужную конформацию и придают дополнительную стабильность. Дисульфидные мостики также играют роль как элементы необходимые при принятии белком правильной 3-х мерной формы, и являются главным компонентом сложных белков. Но важно заметить, что в основном только эукариоты способны на синтезирование сложных белков (протеидов), так как прокариоты не имеют достаточно компартментализации для создания дополнительных изменений, присутствующих в сложных белках, и даже если могут это делать в периплазматическом пространстве , то это случается либо редко, либо неэффективно.

Страницы: 1 2 3 4 5 6 7

Смотрите также

Конструкции абсорберов
...

Химический элемент хром
Элемент №24. Один из самых твердых металлов. Обладает высокой химической стойкостью. Один из важнейших металлов, используемых в производстве легированных сталей. Большинство соединений хром ...

Изотермы адсорбции паров летучих органических веществ на пористых углеродных материалах
Антропогенные изменения окружающей среды становятся все более значимыми по мере усиления хозяйственной деятельности человека. Научно – технический прогресс ведет к заметным, иногда непредск ...