Уровни структуры белка

Кроме последовательности аминокислот (первичной структуры), крайне важна трехмерная структура белка, которая формируется в процессе фолдинга (от англ. folding, т.е. сворачивание). Показано, что несмотря на огромные размеры молекул, природные белки имеют лишь одну конформацию, а утратившие структуру белки теряют свои свойства.

Выделяют четыре уровня структуры белка:

Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы - сочетания аминокислот, важных для функции белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним можно предсказать функцию неизвестного белка.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Ниже приведены некоторые распространенные типы вторичной структуры белков:

· α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 4 аминокислотных остатка, спираль стабилизорована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль может быть построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L или D), хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина, близкорасположенные аспарагин, серин, треонин и лейцин могут стерически мешать образованию спирали, пролин вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.

· β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между разными цепями, а не внутри одной, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в разные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования листов важны небольшие размеры R-групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

· π-спирали;

· 310-спирали;

· неупорядоченные фрагменты.

Третичная структура

— пространственное строение полипептидной цепи - взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

· ковалентные связи (между двумя цистеинами — дисульфидные мостики);

· ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками);

· водородные связи;

· гидрофобные взаимодействия.

·

Четверичная структура

— субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Также выделяют:

· Трёхмерную структуру белка — набор пространственных координат, составляющих белок атомов.

· Cубъединичную (доменную) структуру белка — последовательность участков белка, имеющих известную функцию или определенную трёхмерную структуру.

· Гидрофобное ядро, обеспечивающее сворачивание белка.

Свойства

Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за величины молекулы производной единице - килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самые большие известные в настоящее время белки, титины, являются компонентом саркомеров мускулов, их молекулярная масса - 3,000 кДа и общая длина 27,000 аа [1].

Белки также характеризуются изоэлектрической точкой (pI) - кислотностью среды [[рН], при которой молекула данного белка не несёт электрического заряда. Например, чем больше в белке гидроксильных (основных) остатков , тем выше его pI. Такой белок называется основным. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами часто относятся к основным белкам. Примером таких белков служат гистоны.