Серицин нерастворим в спирте, эфире, ацетоне, бензине, но растворим в воде, водных растворах щелочей и кислот. Растворимость серицина в воде, резко отличающая его от фиброина, обусловлена особенностями химического строения: высоким содержанием полярных, способных гидратироваться групп в боковых цепях, менее упорядоченным расположением цепей с меньшим межмолекулярным взаимодействием между ними.

Растворимость серицина в воде зависит от температуры: если она ниже 90°С, серицин только ограниченно набухает и практически в раствор не переходит; при более высокой температуре набухание становится неограниченным и начинается растворение. При температуре 100 °С можно полностью обесклеить волокно при многочасовом кипячении. Резко увеличивается скорость расворения при температуре выше 105 °С; при температуре 110 °С волокно в течении 1 ч можно полностью освободить от серицина.

Растворимость существенно зависит от реакции среды и возрастает в растворах кислот и щелочей (амфотерность серицина как белкового тела, способности его соединятся с кислотами и щелочами, с образованием ионизируемых солей с более высокой сольватацией. При слабощелочном растворе с pH 9,5-10, волокно можно обесклеить при температуре 95-100°С .

Серицин нестоек к протеолитическим ферментам, с чем связана способность его разлагаться микроорганизмами.

Обработка шелка-сырца в растворе формальдегида переводит серицин в видоизменение, характеризующееся пониженной расворимостью в воде. Это вызвано взаимодействием формальдегида с NH2-группами серицина и образованием метиленовых связей между цепями.

Изоэлектрическая точка серицина находится в пределах pH 3,9-4,3. Следовательно, серицин, хотя и амфотерное вещество, но из-за преобладания кислотной функции является слабой кислотой.Способен растворяться в кислотных растворах при pH ниже 4 и растворяется в щелочных среде.

В водных растворах, полученных при обесклеивании шелка, серицин представляет сложную смесь белковых продуктов, которая может быть разделена на 5-6 фракций методом электрофореза или на 10-11 фракций прибавлением к раствору серицина в 0,1 н. NH4OH ацетона.

Связь между серицином и фиброином осуществляется за счет водородных и химических связей через небелковые компоненты - цистиновые мостики. Существенную роль в образовании макроструктуры шелка играют также разветвленные и проходные полипептидные цепи. Нить шелка представляет собой армированный полимерный материал. Фиброиновые стержни являются несущим остовом этой структуры, а серицин играт роль связующего. [1]