В живой материи белки играют особую роль, так как они представляют собой один из незаменимых ее компонентов.

Установлено, что как химические и физические свойства, так и биохимические функции белка в большей степени определяется его конформацией [[1] [2] [3]]. Нативные формы белков и нуклеиновых кислот характеризуются чрезвычайно специфическими конформациями, которые сравнительно легко могут быть нарушены мягкими методами обработки. В результате происходят резкие изменения физических и химических свойств белка, протекающие однако, без изменения их ковалентных связей. Такие изменения объединены под общим названием «денатурация», представляет большой интерес, так как проявляют свет на силы, ответственные за сохранение макромолекул в их нативных конформациях, имеющих столь огромное значение для их биологических функций.

Денатурация белка может происходить в значительной мере также при взаимодействии на него различных поверхностно-активных веществ (ПАВ). В связи с этим взаимодействие белков с ПАВ в водных растворах изучается давно.

В настоящее время представления о механизме комплексообразования в системе белок-ПАВ детализируется. Уже сравнительно давно было известно, что взаимодействия белков с ПАВ реализуется, в основном за счет гидрофобных и электростатических взаимодействий. Однако эти работы имеют феноменологичный характер и посвящены главным образом, определению количества связанного ПАВ для конкретного белка или установлению конформации белка в присутствии денатурирующего агента.

При значениях рН ниже изоэлектрической точки (ИЭТ) белка анионные детергенты электростатически связываются с катионными группами и приводят их к осаждению. При наличии избытка детергента количество его ионов, связанных с белком, возрастает и становится кратным числу, требующихся для нейтрализации катионных групп. Этот эффект объясняют связыванием с белком полимолекулярных мицелл детергента, а также взаимодействием парафиновых цепей детергента с неполярными группами белка. Так, реакция β-лактоглобулина с октилбензосульфонатом идет в три стадии. Сначала несколько молекул детергента связывается своим «хвостом», т.е. парафиновыми цепями, с гидрофобными группами белка. При добавлении большого количества детергента его молекулы связываются «головной частью», т.е. анионом сульфоната. На третьей же стадии образуются мицеллы. II и III стадии взаимодействия детергента с белком приводят к улучшению его растворимости в воде.

Катионные ПАВ вызывают осаждение белка в щелочной области рН, когда карбоксильные группы белка имеют максимальный отрицательный заряд.

Особенностью действия ПАВ на белки является то, что они оказывают денатурирующее действие при относительно низких концентрациях по сравнению с такими низкомолекулярными денатурирующими реагентами, как мочевина и солянокислый гуанидин.

В противоположность мочевине и сходными с ней веществам ПАВ не конкурируют с пептидными группами за образование водородных связей. Их влияние, следовательно должно ограничиться боковыми цепями, и физические изменения, индуцируемые ими в белках, в основном, обусловлены изменениями третичной структуры последних.

В показано, что структура белков с высоким содержанием спиралей обычно изменяется намного меньше под действием детергента, чем структура неспиральных белков. Установлено также, что связывание додецилсульфоната натрия (ДДС) рибонуклеазой (белок с низким содержанием спиралей) увеличивается после расщепления дисульфидной связи.

Для определения природы сил, обуславливающих образование комплекса белок – ПАВ, авторы работ изучали влияние ионной силы и рН раствора на адсорбцию ПАВ белками. Ими показано, что белки, независимо от их структуры, связывают одинаковое количество анионного ПАВ – ДДС. При концентрации водного раствора ПАВ менее 8*10-4 моль/л около десяти исследованных белков связывают 0,4 г детергента на 1 грамм белка, а при концентрациях детергента более 8*10-4 моль/л количество связанного детергента резко возрастает и составляет 1,44 г на 1 г белка

Также было замечено, что связывание ДДС не зависит от общей концентрации ПАВ в растворе, а обусловлено изменением концентрации его мономолекулярной фазы. Это позволило авторам этих работ сделать вывод о том, что белки способны связывать только мономерную форму детергента и не связывать мицеллы.

Как уже подчеркнуто, взаимодействия белков с поверхностно-активными веществами реализуются, в основном, за счет гидрофобных и электростатических взаимодействии .Отмечено, что характер взаимодействия и состав образующихся комплексов могут оказывать специфическое влияние различные факторы, в том числе соотношение концентрации белка и ПАВ, а также фазовое соотношение ПАВ (молекулярное или мицеллярное) в растворе.